JBC：植物特有微絲結合蛋白結構與功能
日期：2012-02-27 08:24:35
來自北京生命科學研究所，中國農業大學等處的研究人員發表了題為“The plant actin-binding protein SCAB1 is a dimeric actin crosslinker with an atypical Pleckstrin homology domain”的文章，利用蛋白晶體學和生物化學方法，分析了一種植物特有的微絲結合蛋白的結構和功能，為進一步揭示這種蛋白的作用機制，以及植物細胞骨架的分子機制提供了重要信息，相關成果公布在《Journal of Biological Chemistry》雜志上。
文章的第一作者是北京生命科學研究所和中國農業大學聯合培養的博士研究生張煒為本文第一作者，通訊作者是北京生命科學研究所葉克窮博士，參與本研究工作的還有中國農業大學的趙楊博士和郭巖博士。這項研究在北京生命科學研究所完成，得到了科技部的北京市政府的資助。
肌動蛋白（actin）形成的微絲對維持細胞的機械強度、細胞形態發生、細胞運動和胞內物質運輸等生理過程有重要作用。很多蛋白和微絲結合，控制微絲結構的形成和變化。郭巖實驗室最近發現了一種新的植物特有的微絲結合蛋白SCAB1。它可以結合并穩定微絲結構，促使微絲成束。擬南芥scab1突變體對干旱更加敏感，氣孔保衛細胞的運動也受到影響。
在這篇論文，研究人員使用蛋白晶體學和生物化學方法分析了SCAB1蛋白的結構和功能。發現SCAB1 是個模塊化蛋白，包含一個微絲結合結構域，兩個coiled-coil （CC） 卷曲螺旋結構域和一個Immunoglobulin-Pleckstrin homology（Ig-PH）融合結構域。研究人員解析了其中CC1和 Ig-PH結構域的高分辨率晶體結構。發現CC1結構域形成反平行的卷曲螺旋，并進一步形成二聚體。序列分析和生化實驗表明蛋白中部含有第2個卷曲螺旋結構域（CC2），它也介導二聚化。
研究人員發現SCAB1至少需要一個卷曲螺旋才能穩定的結合微絲，說明二聚體結構對于結合微絲起關鍵作用。由此研究人員提出SCAB1結合微絲的模式：SCAB1形成雙體，然后兩個微絲結合結構域同時和兩條微絲結合，促使微絲成束。
SCAB1 的C末端由Immunoglobulin和Pleckstrin Homology（PH）兩個結構域融合而成。 PH結構域通常具有結合磷酸肌醇的能力。研究人員發現SCAB1 的PH結構域缺乏經典的磷酸肌醇結合口袋，但在分子表面有個低親和力位點能結合多種磷酸肌醇。這個發現提示磷酸肌醇分子可能有調節SCAB1功能的作用。
葉克窮研究組主要從事蛋白質和核酸核糖核酸之間的互相作用的研究，去年曾在Nature雜志上發表文章，解析了C/D RNA蛋白質復合物催化RNA核糖甲基化的結構機理。
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