蜘蛛絲蛋白的結構
日期：2010-05-20 13:33:18
很多蛋白在高濃度時都形成纖維狀結構，但蜘蛛網蛋白（有高度重復片段，側面為非重復性末端區域）卻有不同行為。它們在存放于高濃度時具有非常好的可溶性，但可根據需要轉化成極為堅固的纖維。使這一點成為可能的分子機制尚不清楚，但本期Nature上兩篇結構研究論文提供了新線索。
Askarieh等人發表了來自一種名為“Euprosthenops australis”的織網蜘蛛的一個拖絲蛋白“蜘蛛絲蛋白”的N-端區域的1.7X-射線晶體結構。該結構顯示了這種高度保守的區域何以能夠通過防止蜘蛛絲蛋白的過早積累、以及通過在pH值降低時沿蜘蛛絲伸出管觸發聚合反應來調控蜘蛛絲的組裝。
Hagn等人確定了來自常見園蛛科蜘蛛“Araneus diadematus”的拖絲蛋白“絲心蛋白-3”的C-端NR區域的溶液結構。他們觀察到了該蛋白的存儲和組裝形式之間由化學或機械刺激激發的一個構形切換。
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